5. Juni 2025
Tim Gappmeier, der kurz vor dem Abschluss seines Bachelorstudiums Molekulare Biotechnologie steht, erhielt den Preis beim diesjährigen Forschungsforum für seine Forschungsarbeit im Bereich des Heat Shock Response (HSR), einem zellulären Signalweg, der bei Zellstress aktiviert wird.
Tim Gappmeier vor dem ausgezeichneten Poster. (c) FH Campus Wien
Bea Kuen-Krismer, Leiterin des Bachelorstudiums Molekulare Biotechnologie und des Masterstudiums Molecular Biotechnology sowie des übergeordneten Departments Applied Life Sciences: „Ich freue mich sehr über den Erfolg und gratuliere Tim Gappmeier herzlich zum ersten Platz. Die Auszeichnung ist auch ein Beleg für das hohe Ausbildungsniveau in unseren Studiengängen.“
Der Heat Shock Response (HSR) ist ein zentraler Forschungsbereich der Signalling Pathways Research Group im Forschungszentrum Molecular Biotechnology der FH Campus Wien. Die Aktivierung dieses zellulären Signalweges wird durch Stressfaktoren wie Hitze, Schwermetalle oder Sauerstoffmangel verursacht. Dabei können Proteine, die für die Zellfunktion wichtig sind, ihre Struktur verlieren und nicht mehr richtig funktionieren. Um dies zu verhindern, werden Heat Shock Proteine (HSP) gebildet, die den fehlgefalteten Proteinen helfen, ihre natürliche Form zurückzuerlangen.
Die Aktivierung des Heat Shock Response (HSR) wird durch das Protein Heat Shock Factor 1 (HSF1) gesteuert. HSF1 muss sich zu einem Trimer, also einem Komplex aus drei Untereinheiten, zusammenlagern, um aktiv zu werden und an die DNA zu binden, was schlussendlich in der Bildung von Heat Shock Proteinen (HSPs) resultiert. Die Forschungsarbeit von Tim Gappmeier mit dem Titel „Influence Of Structural Components On HSF1 Activation In Vitro and In Vivo” untersucht, wie dieser Aktivierungsprozess funktioniert und welche Teile des HSF1-Proteins daran beteiligt sind. Dazu haben die Forscher*innen verschiedene HSF1-Varianten ohne bestimmte Proteinbestandteile hergestellt und deren Aktivität in Zellen getestet. Sie verwendeten ein Luciferase-Reportersystem, das Licht erzeugt, um die Aktivität von HSF1 zu messen.
Die Ergebnisse zeigten, dass HSF1 unter Hitzestress trimerisiert und an DNA bindet, also aktiviert wird. Wenn bestimmte Teile des Proteins fehlen, bleibt HSF1 inaktiv, was die Bedeutung dieser Komponenten für die Aktivierung unterstreicht. Die Teile von HSF1 müssen also zusammenarbeiten, um den HSR in der Zelle effektiv zu steuern. Dieses Wissen ist essenziell, um die Funktion von HSF1 in verschiedenen Krankheiten zu verstehen. So weiß man etwa, dass HSF1 bei neurodegenerativen Erkrankungen eine zu geringe Aktivität zeigt, während bestimmte Krebsarten mit übermäßiger Aktivität in Verbindung gebracht wurden. Die Entwicklung neuer Medikamente wäre dann der nächste Schritt.
Die Forschungsarbeit von Tim Gappmeier „Influence Of Structural Components On HSF1 Activation In Vitro and In Vivo” entstand im Praktikum seines Bachelorstudiums Molekulare Biotechnologie und in seiner nachfolgenden Tätigkeit im Forschungszentrum Molecular Biotechnology, unter der Leitung von Thomas Czerny, der der Forschungsgruppe Signalling Pathways vorsteht, und in Zusammenarbeit mit Kay Holleis, der ebenfalls am Forschungszentrum beschäftigt ist.
Von 7. – 8. Mai 2025 war die FH Campus Wien Gastgeberin des 18. Forschungsforums der österreichischen Fachhochschulen. Es wird von der FHK veranstaltet und jedes Jahr von einer anderen Fachhochschule/Hochschule für Angewandte Wissenschaften ausgerichtet. 2026 wird das Forschungsforum an der FH Campus 02 stattfinden.
